Entre finales de los años 90 y comienzos del milenio, tuvo lugar una epidemia sin precedentes en el Reino Unido que posteriormente saltó a diversos países por todo el mundo. Primero en el ganado bovino y después en humanos, provocaba una terrible enfermedad mortal caracterizada por la aparición de pequeños agujeros en el tejido cerebral que lo hacían parecer una esponja.
Lo más extraño de todo es que, aunque la afección era claramente infecciosa, no estaba provocado por un organismo vivo (ni siquiera entendiendo como vida la peculiar existencia vírica) sino por algo mucho más pequeño y misterioso.
¿Qué son los priones?
La epidemia, por supuesto, es la que se conoció popularmente como 'vacas locas' (su nombre técnico es encefalopatía espongiforme bovina en las vacas y variante de Creutzfeldt-Jakob en los humanos) y el agente infeccioso en cuestión un prión.
Los priones son una proteína defectuosa (o mal plegada) que es capaz de transmitir esta forma defectuosa a otras variedades de la misma proteína. Es decir, que se trata del único agente infeccioso conocido hasta el momento que carece de material genético, estando en su lugar formado únicamente por aminoácidos.
Provocan las encefalopatías espongiformes, un grupo de enfermedades neurodegenerativas letales caracterizadas por un largo tiempo de incubación (en la mayoría de los casos) y por una lesión cerebral característica (que les da nombre, ya que da al tejido cerebral un aspecto similar al de una esponja). Estas no son las únicas condiciones provocadas por el plegamiento anómalo de proteínas (fenómeno que está presente en patologías como la demencia, el párkinson o el alzhéimer) pero sí las únicas que hasta ahora han demostrado ser transmisibles.
¿Cómo funciona una infección priónica?
Más específicamente, los priones son formas anómalas y patogénicas de la proteína PrPc, que nuestro cuerpo y el de muchos otros mamíferos producen de manera natural. Su función no se conoce con precisión, pero se ha relacionado con procesos como el desarrollo neuronal, la transducción de señales o la regulación y distribución de receptores de acetilcolina. Esto explica que se encuentre en grandes cantidades en el sistema nervioso.
El plegamiento anómalo puede producirse por un problema genético, por el contacto con un prion patógeno exógeno (por infección) o de manera esporádica (que a día de hoy aún no ha podido explicarse). Reunir estas tres formas de contagio es una característica en principio única de las enfermedades priónicas.
En esencia, esta anomalía consiste en que los péptidos que componen la proteína no adoptan la estructura que deberían para cumplir con la función de la proteína en el cuerpo, y en su lugar se configuran en una forma diferente mucho más estable. En esta forma, las proteínas priónicas se vuelven muy difíciles de destruir (no sólo por el organismo, sino incluso por la acción humana).
De una manera que no está del todo claro, estas proteínas defectuosas son capaces de transmitir su forma a las versiones no patógenas con las que entran en contacto, desatando una suerte de reacción en cadena, y por un fenómeno conocido como nucleación (que es el mismo que está detrás de las estructuras geométricas y ordenadas de los cristales) forman agregados conocidos como placas amiloides. En todo este tiempo, además, esas proteínas no son reconocidas como extrañas por el sistema inmune, con lo que no se produce ningún tipo de respuesta por el organismo.
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