Cristalizan una proteína controlaría procesos cancerosos

El Grupo de Cristalografía de Macromoléculas del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO) en colaboración con el grupo de Estructura y Función de Chaperonas del CNB-CSIC, han logrado cristalizar la chaperona CCT, una molécula compleja cuya estructura se intentaba concretar desde hace 20 años, y cuyo conocimiento podría ser útil para el control de ciertos procesos cancerosos.

La investigación, publicada este jueves en la revista Nature Structure & Molecular Biology, es la primera realizada por investigadores españoles en el sincrotrón Swiss Light Source de Zurich (Suiza).

Según explica el jefe del grupo de Cristalografía de macromoléculas del CNIO, el doctor Guillermo Montoya, "la chaperona CCT es una nanomáquina biológica cuya función es plegar proteínas, para obtener su forma óptima de funcionamiento". La chaperona es una molécula altamente compleja implicada en la formación de la tubulina y de otras proteínas esenciales en el ciclo celular.

Esta chaperona se encuentra en las células controlando el plegamiento de tubulina y otras importantes proteínas implicadas en proliferación. Los investigadores del CNIO han logrado estos resultados creciendo cristales de esta proteína aislada de testículos de toro, y utilizando rayos X obtenidos mediante radiación sincrotrón.

La tubulina es una proteína implicada en los procesos cancerosos y que en la actualidad es la diana terapéutica de los taxanos. Por este motivo afirman que este trabajo podría abrir la puerta al bloqueo de la proliferación celular en tumores bloqueando la ruta de plegamiento de la tubulina.

La investigación es fruto de la colaboración con el Centro Nacional de Biotecnología del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y el departamento de Física y Química Teórica de la Universidad de Oxford.