Acorralando a una superbacteria letal: describen cómo se propaga el 'temido' estafilococo dorado

20M / EFE - Vídeo: CSICNOTICIA23.03.2022 - 11:29h
  • El hallazgo ayudará a desarrollar aplicaciones para frenar la propagación de esta bacteria resistente a los antibióticos.
  • Cerca de una décima parte de las muertes actuales por resistencia a antibióticos se deben a infecciones por él.
Científicos del CSIC han descubierto el mecanismo que gobierna la división celular del estafilococo dorado (una de las superbacterias más letales), un hallazgo que ayudará a desarrollar aplicaciones biomédicas para frenar la propagación de esta bacteria resistente a los antibióticos.
La resistencia a los antibióticos del estafilococo dorado.
CSIC
Científicos del CSIC han descubierto el mecanismo que gobierna la división celular del estafilococo dorado (una de las superbacterias más letales), un hallazgo que ayudará a desarrollar aplicaciones biomédicas para frenar la propagación de esta bacteria resistente a los antibióticos.
La resistencia a los antibióticos del estafilococo dorado.
CSIC

Científicos del CSIC han descubierto el mecanismo que gobierna la división celular del estafilococo dorado (una de las superbacterias más letales), un hallazgo que ayudará a desarrollar aplicaciones biomédicas para frenar la propagación de esta bacteria resistente a los antibióticos.

En su investigación, los científicos del Centro de Investigaciones Biológicas Margarita Salas (CIB-CSIC) han descrito cómo es el mecanismo interno de la división celular bacteriana, que es clave para que se propaguen las infecciones.

Publicado hoy en "PLOS Biology", el estudio muestra cómo los filamentos de la proteína FtsZ se ensamblan y desensamblan para permitir la división celular del estafilococo dorado, lo que convierte a esta proteína en una diana para futuros fármacos antibióticos.

"FtsZ forma filamentos que crecen y decrecen de forma simultánea por extremos contrarios, lo que provoca un movimiento semejante al de una cinta transportadora. De este modo, en asociación con otras proteínas, FtsZ forma un anillo que permite la remodelación de la pared bacteriana y conduce a la división celular", explica el autor principal del estudio, Federico M. Ruiz, del CIB-CSIC.

Análisis interno crucial

El estudio ha analizado diversas estructuras de filamentos de FtsZ del estafilococo dorado (Staphylococcus aureus) a alta resolución, lo que ha permitido a los investigadores determinar la posición espacial de cada uno de los átomos de esta proteína.

"Esta información ha sido fundamental para comprender cómo se coordina el proceso catalítico de FtsZ con determinados cambios en su conformación, los cuales resultan esenciales para el ensamblaje y desensamblaje de sus filamentos", explica Sonia Huecas, investigadora del CIB-CSIC.

La resistencia a los antibióticos provoca más de un millón de muertes al año en el mundo y se estima que esta cifra podría multiplicarse por diez en las próximas décadas. Cerca de una décima parte de las muertes actuales por resistencia a antibióticos se deben a infecciones por Staphylococcus aureus, resistente a meticilina.

Mostrar comentarios

Códigos Descuento

© 20 Minutos Editora, S.L.

Queda prohibida toda reproducción sin permiso escrito de la empresa a los efectos del artículo 32.1, párrafo segundo, de la Ley de Propiedad Intelectual. Asimismo, a los efectos establecidos en el artículo 33.1 de Ley de Propiedad Intelectual, la empresa hace constar la correspondiente reserva de derechos, por sí y por medio de sus redactores o autores.